產(chǎn)品別名 |
農(nóng)用多肽酶解氨基酸 |
面向地區(qū) |
全國 |
小麥肽能阻礙血管緊張素酶的作用，因而有作用。小麥低聚肽的特點之一是含高谷酰胺，能夠有效調(diào)節(jié)神經(jīng)，也可作腸功能障礙時的特殊營養(yǎng)物質(zhì)。具有ACE抑制作用、調(diào)節(jié)、抗氧化等多種生物活性，能夠刺激機體淋巴細胞增殖，增強巨噬細胞吞噬功能，提高機體抵御外界病原體感染的能力，降低機體發(fā)病率等; 小麥低聚肽是小麥蛋白酶解產(chǎn)物，能抑制血管緊張素轉(zhuǎn)化酶的活性，使血管緊張素原不能轉(zhuǎn)變成能使血壓升高的血管緊張素Ⅱ，從而生理地降低血壓，而對正常血壓不起作用。
內(nèi)肽酶，也就是通常所說的蛋白酶，主要作用于蛋白質(zhì)多肽鏈內(nèi)部的肽鍵使蛋白質(zhì)長鏈分解成短肽片段。蛋白酶根據(jù)結(jié)構(gòu)同源性分為不同的宗族，亞類進一步根據(jù)序列同源性程度分為不同的家族。蛋白酶水解蛋白質(zhì)時，作用部位因肽鍵種類而異。如胰蛋白酶的切點是羧基側(cè)為堿性氨基酸（精氨酸、賴氨酸）肽鍵；胃蛋白酶要求切點兩端有芳香族氨基酸；枯草桿菌堿性蛋白酶要求切點的羧基側(cè)為疏水性芳香族氨基酸（ 色氨酸、酪氨 酸、苯丙氨酸）。這種蛋白酶對切點的特異性要求叫做蛋白酶的底 物專一性。利用蛋白酶的底物專一性可以定向獲得特殊結(jié)構(gòu)的多肽。
所有的外肽酶作用的底物N-末端有1個游離的氨基，或者C-末端有1個游離的羧基，或者兩種結(jié)構(gòu)都需要，而且，外肽酶從肽鏈末端水解1個肽鍵時，釋放的殘基不會多于3個。多肽末端的特定氨基酸、與肽鍵相鄰的氨基酸殘基的性質(zhì)、多肽鏈的結(jié)構(gòu)和長度共同決定外肽酶的活性。大多數(shù)氨肽酶的適pH值在中性范圍，適溫度介于37～50℃；與前者相比，羧肽酶具有較寬的作用pH值范圍(4.0～8.5)和較寬的溫度范圍(25～80℃)。
———— 認證資質(zhì) ————
